Podemos sacar varias conclusiones del estudio realizado sobre la proteín abetagalactosidasa de Pseudoalteromonas haloplanktis:
- Nuestra proteína se encuentra muy conservada en organismos procariotas y en eucariotas simples, pero se pierde a lo largo de la evolución.
- Mientras que las secuencias aminoacídicas de las proteínas parecen tener una buena conservación, ésta es muy poco significativa en secuencias nucleotídicas y siendo menor cuanto más alejados evolutivamente se encuentren los organismos. este resultado es probable que se deba a la degeneración del código genético y al uso de codones.
- Nuestra proteína posee tres dominios muy conservados: Un dominio Glyco Hydro 2 N, uno Glyco Hydro 2, otro Glyco Hydro 2 C y uno Bgal Small N.
- La conservación del sitio activo (Glu460 y Glu536) es proácticamente total en organismos procariotas y eucariotas simples, aunque la divergencia hacia otro tipo de enzimas hidrolasas no ha conservado el aminoácido nucleófilo en eucariotas complejos.
- Nuestra proteína necesita como unión dos ligandos de magnesio y uno de sodio como mínimo para poder actuar.
- El dominio Bgal Small se incorporó más tarde en la evolución a una proteína con actividad hidrolasa para diversificar las posibilidades de sustrato del organismo.
- Nuestra proteína posee dos sitios consenso muy conservados alrededor de los aminoácidos del sitio activo.
- Se comprueba estructuralmente la presencia de un centro activo en forma de bolsillo que permite la entrada y catálisis del sustrato.
- Nuestra proteína poseen pocos residuos de prolina por su impedimento de giro, muchos residuos de glicina alrededor del centro activo, que facilitan la flexibilidad de éste y alto porcentaje de aminoácidos pequeños. Además, contiene muchas laminas beta y pocas hélices alfa, que impiden el movimiento proteico. Estas modificaciones en la estructura permite flexibilizar la proteína para que pueda actuar en ambientes fríos.
- Nuestra proteína tiene estructura de barril TIM.
Bien, aunque se podrían haber clasificado en secciones.
Podemos sacar varias conclusiones del estudio realizado sobre la proteín abetagalactosidasa de Pseudoalteromonas haloplanktis:
- Nuestra proteína se encuentra muy conservada en organismos procariotas y en eucariotas simples, pero se pierde a lo largo de la evolución.
- Mientras que las secuencias aminoacídicas de las proteínas parecen tener una buena conservación, ésta es muy poco significativa en secuencias nucleotídicas y siendo menor cuanto más alejados evolutivamente se encuentren los organismos. este resultado es probable que se deba a la degeneración del código genético y al uso de codones.
- Nuestra proteína posee tres dominios muy conservados: Un dominio Glyco Hydro 2 N, uno Glyco Hydro 2, otro Glyco Hydro 2 C y uno Bgal Small N.
- La conservación del sitio activo (Glu460 y Glu536) es proácticamente total en organismos procariotas y eucariotas simples, aunque la divergencia hacia otro tipo de enzimas hidrolasas no ha conservado el aminoácido nucleófilo en eucariotas complejos.
- Nuestra proteína necesita como unión dos ligandos de magnesio y uno de sodio como mínimo para poder actuar.
- El dominio Bgal Small se incorporó más tarde en la evolución a una proteína con actividad hidrolasa para diversificar las posibilidades de sustrato del organismo.
- Nuestra proteína posee dos sitios consenso muy conservados alrededor de los aminoácidos del sitio activo.
- Se comprueba estructuralmente la presencia de un centro activo en forma de bolsillo que permite la entrada y catálisis del sustrato.
- Nuestra proteína poseen pocos residuos de prolina por su impedimento de giro, muchos residuos de glicina alrededor del centro activo, que facilitan la flexibilidad de éste y alto porcentaje de aminoácidos pequeños. Además, contiene muchas laminas beta y pocas hélices alfa, que impiden el movimiento proteico. Estas modificaciones en la estructura permite flexibilizar la proteína para que pueda actuar en ambientes fríos.
- Nuestra proteína tiene estructura de barril TIM.
Bien, aunque se podrían haber clasificado en secciones.